In diesem Text wird ein Biologie-Arbeitsblatt gelöst. Die Ausarbeitung wurde mit 23 von 25 Punkten bewertet.

1. Nennen sie Unterschiede und Gemeinsamkeiten der dargestellten Aminosäuren (Abb. 1).

Gemeinsam haben die dargestellten Aminosäuren die für Aminoysäuren typische Carboxylgruppe (COOH), ein H Atom und die die Aminogruppe (NH2). Varianz gibt es durch die Restgruppe am Cα-Atom. So haben die Aminosäuren eine unterschiedliche Anzahl an C und H Atomen.

Bei der „einfachsten“ Aminosäure, dem Glycin befindet sich nur ein Wasserstoffmolekül in der Restgruppe. Genauso wie Tyrosin ist Glycin polar bzw. neutral. Valin ist unpolar und damit hydrophob. Lysin ist durch die Aminogruppe basisch. Die Glutaminsäure enthält (wie der Name schon vermuten lässt) eine Säure und ist damit sauer.

2. Erläutern Sie das Zustandekommen einer Peptidbindung (Abb. 2).

Durch eine Verbindung der negativ geladenen Carboxylatgruppe mit einer positiv geladenen Ammoniumgruppe entsteht eine Peptidbindung. Dabei wird Wasser (H20) abgestoßen. Diese Bindung wird auch als kovalente Bindung (mit elektrostatischer Anziehung) bezeichnet. Peptidbindungen sorgen dafür, dass sich mehrere Aminosäuren zu Peptiden verknüpfen können.

3. Beschreiben Sie, was man unter einer Primär-, Sekundär-, Tertiär- und Quartärstruktur eines Proteins versteht (Abb. 3 bis 6).

1. Primärstruktur

Primärstrukturen sind mittels Peptidbindungen verknüpfte Aminosäuren. Dabei wird zwischen der Reihenfolge der Aminosäuren unterschieden.

2. Sekundärstruktur

Sekundärstruktur bezeichnet die räumliche Anordnung der Aminosäuresequenz. Die Polypeptidketten bilden untereinander Wasserstoffbrückenbindungen (zwischen den polaren Seiten). Die häufigsten dadurch entstehenden Faltungen sind die alpha-Helix und die beta-Faltblattstruktur.

3. Tertiärstruktur

Durch die verschiedenen Wechselwirkungen zwischen den Aminosäureresten wird die Kette in einer bestimmten Form erscheinen. Die Tertiärstruktur ist die gesamte räumliche Struktur der Proteinkette.

4. Quartärstruktur

Die Quartärstruktur wird auch als Gesamtstruktur bezeichnet. Sie beschreibt die räumliche Verbindung von mehreren (unterschiedlichen) Tertiärstrukturen.

4. Die Stabilität der Tertiärstruktur wird durch verschiedene Wechselwirkungen zwischen den Aminosäureresten bewirkt (Abb. 7a – d). Um welche Bindungskräfte handelt es sich dabei jeweils?

Es handelt sich um verschiedene Wechselwirkungen zwischen den Aminosäureresten. So können kovalente Disulfidbrücken zwischen Cysteinresten oder auch Ionenbindungen zwischen basischen und sauren Resten entstehen. Außerdem gibt es noch Wasserstoffbrückenbindungen (polare Reste) und sog. Van-der-Waals Wechselwirkungen zwischen zwei unpolaren Resten.

aWasserstoffbrückenbindung
bkovalente Disulfidbrücke
cVan-der-Waals Wechselwirkung
dionische Bindung

2 Kommentare zu „Struktur der Proteine (Bindungskräfte, Unterschiede und Peptidbindung)

  • 2. Oktober 2018 um 10:35
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    Gibt es eine stabilisierende Wechselwirkung die die Raumstrucktur verantworten ?

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